在一项新的研究中，来自中国福建师范大学、青岛海洋科学与技术试点国家实验室、吉林大学和美国普渡大学、西北太平洋国家实验室的研究人员证实SidJ通过诱导谷氨酸基团共价结合到SdeA的氨基酸残基E860上来抑制SidEs的活性，其中E860是这种参与泛素活化的单ADP-核糖基转移酶活性的催化残基之一。相关研究结果于2019年7月22日在线发表在Nature期刊上，论文标题为“Regulation of phosphoribosyl ubiquitination by a calmodulin-dependent glutamylase”。
对SidJ的抑制在宿主细胞中受到空间限制，这是因为它的活性需要真核生物特异性的钙调蛋白（CaM）的激活。
这些研究人员解析出与腺苷一磷酸（AMP）形成复合物时的SidJ-CaM的结构，并发现所用的ATP在α磷酸根位置被SidJ切割，而且在没有谷氨酸或可修饰的SdeA的情况下，会经历自身AMP化。
这些研究结果揭示了一种未有的细菌致病性调节机制，在这种机制中，抑制毒力因子活性的谷氨酰化反应被宿主因子依赖性酰基腺苷酸化所激活。-来源生物谷